HerrZyme - Enzymkarakterisering og teknologiutvikling for kommersialisering av enzym fra restråstoff av sild
Research report
View/ Open
Date
2014Metadata
Show full item recordCollections
- Nofima rapportserie [1058]
- Publikasjoner fra CRIStin [2469]
Original version
Nofima rapportserie. 17 p. Nofima, 2014Abstract
Forprosjektet HerrZyme fokuserer på undersøkelser av en delvis renset esterase fra silderestråstoff med kommersielt formål. Enzymet bryter ned kortkjedede lipider og har så langt vist seg å ha attraktive egenskaper for bl.a. detergentindustrien, herunder høy katalytisk aktivitet ved lave temperaturer. I dette prosjektet skulle avklaringer av enzymets relevante egenskaper for ulike bruksbetingelser og – formål gjennomføres.Esteraseaktivitet er målt med substratet para-nitrofenyl butyrat med mål å påvise pH, temperatur og løsemiddel tåleevne. Undersøkelsene viser på god aktivitet i pH mellom pH 4.8 og pH 12.0. Aktiviteten er også god etter inkubasjon ved 37 °C men ikke ved 45 °C, hvilket viser på kuldeadaptert enzym. Enzymet tåler ikke inkubasjon i 50 % av forskjellige løsemidler, men har 100 % gjenstående aktivitet etter to timers inkubasjon natrium polyfosfat.Innen prosjektet har esteraseaktiviteten blitt fullstendig renset og analysert med LC-MSMS på Q-TOF, men fullstendig indentifisering var ikke mulig. En vellykket pilot skale rensingsforsøk ble gjennomført. Mye tid ble brukt til å implementere assayer for å finne nye aktiviteter med andre substrater, endo- og eksogene, men ingen ny aktivitet ble funnet under prosjektet hvilket forhindret substrat-, regio-, og enantio-selektivitets¬karakterisering. I summering, til tross for mange lovende egenskaper gjenstår identifisering av enzymet og at finne dess naturlige aktivitet. Within the project HerrZyme, a partly purified esterase activity stemming from herring by-products has been investigated from a commercial perspective. The activity shows good durability to prolonged incubations between pH 4.8 and pH 12.0, but not to prolonged incubations at temperatures over 45 °C. 30% of maximum activity is retained at 10°C, suggesting a cold-adapted enzyme. In spite of considerable effort being put into purifying and sequencing the enzyme, together with the establishing of a number of enzyme assays to find activity with natural esterase compounds, the true nature of this esterase activity remains to be solved.
Description
-