Vis enkel innførsel

dc.contributor.authorLindberg, Diana
dc.contributor.authorMyrnes, Bjørnar
dc.contributor.authorArnesen, Jan-Arne
dc.contributor.authorØverbø, Kersti
dc.date.accessioned2015-05-04T12:16:23Z
dc.date.accessioned2015-05-06T07:35:49Z
dc.date.available2015-05-04T12:16:23Z
dc.date.available2015-05-06T07:35:49Z
dc.date.issued2014
dc.identifier.citationNofima rapportserie. 17 p. Nofima, 2014
dc.identifier.isbn978-82-8296-194-3
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11250/283185
dc.description-
dc.description.abstractForprosjektet HerrZyme fokuserer på undersøkelser av en delvis renset esterase fra silderestråstoff med kommersielt formål. Enzymet bryter ned kortkjedede lipider og har så langt vist seg å ha attraktive egenskaper for bl.a. detergentindustrien, herunder høy katalytisk aktivitet ved lave temperaturer. I dette prosjektet skulle avklaringer av enzymets relevante egenskaper for ulike bruksbetingelser og – formål gjennomføres. Esteraseaktivitet er målt med substratet para-nitrofenyl butyrat med mål å påvise pH, temperatur og løsemiddel tåleevne. Undersøkelsene viser på god aktivitet i pH mellom pH 4.8 og pH 12.0. Aktiviteten er også god etter inkubasjon ved 37 °C men ikke ved 45 °C, hvilket viser på kuldeadaptert enzym. Enzymet tåler ikke inkubasjon i 50 % av forskjellige løsemidler, men har 100 % gjenstående aktivitet etter to timers inkubasjon natrium polyfosfat. Innen prosjektet har esteraseaktiviteten blitt fullstendig renset og analysert med LC-MSMS på Q-TOF, men fullstendig indentifisering var ikke mulig. En vellykket pilot skale rensingsforsøk ble gjennomført. Mye tid ble brukt til å implementere assayer for å finne nye aktiviteter med andre substrater, endo- og eksogene, men ingen ny aktivitet ble funnet under prosjektet hvilket forhindret substrat-, regio-, og enantio-selektivitets¬karakterisering. I summering, til tross for mange lovende egenskaper gjenstår identifisering av enzymet og at finne dess naturlige aktivitet.
dc.description.abstractWithin the project HerrZyme, a partly purified esterase activity stemming from herring by-products has been investigated from a commercial perspective. The activity shows good durability to prolonged incubations between pH 4.8 and pH 12.0, but not to prolonged incubations at temperatures over 45 °C. 30% of maximum activity is retained at 10°C, suggesting a cold-adapted enzyme. In spite of considerable effort being put into purifying and sequencing the enzyme, together with the establishing of a number of enzyme assays to find activity with natural esterase compounds, the true nature of this esterase activity remains to be solved.
dc.language.isonor
dc.relation.urihttps://nofimaas.sharepoint.com/sites/public/_layouts/15/guestaccess.aspx?guestaccesstoken=1IkyEpNuzNxW2EbruEVv6BRnvPvg0yvnaJhNv%2f%2bCmJ0%3d&docid=09429b152277442c09f8a47ae2223470b
dc.titleHerrZyme - Enzymkarakterisering og teknologiutvikling for kommersialisering av enzym fra restråstoff av sild
dc.title.alternativeRapport/Report 23/2014 English Summary
dc.typeResearch report
dc.date.updated2015-05-04T12:16:23Z
dc.identifier.cristin1139205
dc.relation.projectEgen institusjon: 10599
dc.relation.projectAndre: UB0056


Tilhørende fil(er)

Thumbnail

Denne innførselen finnes i følgende samling(er)

Vis enkel innførsel